卷曲螺旋

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原肌球蛋白所形成的卷曲螺旋。
一個(gè)典型的由兩個(gè)反平行α螺旋所組成的卷曲螺旋。來(lái)自GCN4蛋白中的亮氨酸拉鏈。PDB 1ZIK

卷曲螺旋（英語(yǔ)：coiled coil）是一種蛋白質(zhì)超二級(jí)結(jié)構(gòu)，由2－7[1]個(gè)α螺旋（最常見(jiàn)的是2或4個(gè)）互相纏繞形成麻花狀結(jié)構(gòu)。許多具有重要生物學(xué)功能（如基因表達(dá)調(diào)控中的轉(zhuǎn)錄因子）蛋白質(zhì)含有卷曲螺旋。

許多含有卷曲螺旋結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)具有重要的生物學(xué)功能，例如基因表達(dá)的調(diào)控中的轉(zhuǎn)錄因子。含有卷曲螺旋結(jié)構(gòu)最知名的蛋白質(zhì)有原癌蛋白（oncoprotein）c-fos和jun，以及原肌球蛋白（tropomyosin，一種肌肉蛋白）。

目錄

歷史

在萊納斯·鮑林和他的同事于1951年提出α螺旋結(jié)構(gòu)[2]后不久，弗朗西斯·克里克就于1952年提出了α-角蛋白中可能存在由α螺旋互相纏繞而形成卷曲螺旋。[3]

結(jié)構(gòu)

卷曲螺旋中七肽重復(fù)區(qū)的示意圖

形成卷曲螺旋的蛋白質(zhì)序列中通常具有序列重復(fù)現(xiàn)象，每個(gè)重復(fù)序列區(qū)含有七個(gè)氨基酸，被稱(chēng)為七肽重復(fù)區(qū)（heptad repeat）。卷曲螺旋中螺旋之間相互作用的表面常含有疏水氨基酸，如亮氨酸，而由亮氨酸在相互作用表面的排列就形成了“亮氨酸拉鏈”（亮氨酸如同拉鏈一般相互作用）。在細(xì)胞質(zhì)這樣一個(gè)水環(huán)境中，兩個(gè)螺旋排列在一起最好的方式就是將它們的疏水氨基酸相對(duì)，而親水氨基酸則朝外；這樣就使得疏水表面不會(huì)暴露于水環(huán)境中。這種對(duì)疏水表面的包埋為兩個(gè)螺旋的二聚化提供了熱力學(xué)驅(qū)動(dòng)力。

形成卷曲螺旋的α螺旋之間的關(guān)系可以是平行的或反平行的，并且這些α螺旋通常采用“左手”型超螺旋。少量“右手”型卷曲螺旋也存在于自然界中，或者通過(guò)蛋白質(zhì)工程設(shè)計(jì)而達(dá)成。[4]

生物學(xué)功能

gp41六聚體能夠啟動(dòng)HIV進(jìn)入宿主細(xì)胞。

HIV感染

艾滋病毒（HIV）侵入人體細(xì)胞中關(guān)鍵的一個(gè)步驟是由反平行卷曲螺旋構(gòu)成的gp41三聚體的暴露。gp41三聚體一般是被另一個(gè)病毒表面糖蛋白gp120所覆蓋，以保護(hù)gp41免受抗體識(shí)別。當(dāng)病毒結(jié)合到靶細(xì)胞上時(shí)，gp120發(fā)生結(jié)構(gòu)變化，將gp41三聚體暴露出來(lái)使得gp41的疏水N端尾部插入靶細(xì)胞的細(xì)胞膜。gp41上的三個(gè)α螺旋折疊到gp41的卷曲螺旋三聚體上形成六聚體，并將病毒外膜與靶細(xì)胞的細(xì)胞膜拉到足夠近而發(fā)生膜融合。然后，病毒就可以進(jìn)入細(xì)胞，開(kāi)始自身復(fù)制。

二聚化標(biāo)簽

由于卷曲螺旋的特異性作用并且常常形成二聚體，因此卷曲螺旋被用作二聚化的標(biāo)簽應(yīng)用于需要二聚化的蛋白質(zhì)。

參考文獻(xiàn)

  1. ↑ Liu, J; Zheng Q, Deng Y, Cheng CS, Kallenbach NR, and Lu M.. A seven-helix coiled coil. P.N.A:S. 2006, 103: 15457-62-15462. 
  2. ↑ Pauling, Linus; Corey, Robert B.; Branson, H. R.. The Structure of Proteins: Two Hydrogen-Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain. PNAS. 1951, 37 (4): 205–211. PMID 14816373. 
  3. ↑ Crick, F. H. C.. Is α-Keratin a Coiled Coil?. Nature. 1952, 170 (4334): 882–883. doi:10.1038/170882b0. 
  4. ↑ Harbury, PB; Plecs JJ, Tidor B, Alber T and Kim PS.. High-Resolution Protein Design with Backbone Freedom. Science. 1998, 282: 1462–1467. doi:10.1126/science.282.5393.1462. PMID 9822371. 
  • Crick FHC. (1953) "The Packing of α-Helices: Simple Coiled-Coils", Acta Cryst., 6, 689-697.
  • Nishikawa K. and Scheraga HA. (1976) "Geometrical Criteria for Formation of Coiled-Coil Structures of Polypeptide Chains", Macromolecules, 9, 395-407.
  • Harbury PB, Zhang T, Kim PS and Alber T. (1993) "A Switch Between Two-, Three-, and Four-Stranded Coiled Coils in GCN4 Leucine Zipper Mutants", Science, 262, 1401-1407.
  • Gonzalez L, Plecs JJ and Alber T. (1996) "An engineered allosteric switch in leucine-zipper oligomerization", Nature Structural Biology, 3, 510-515.
  • Harbury PB, Plecs JJ, Tidor B, Alber T and Kim PS. (1998) "High-Resolution Protein Design with Backbone Freedom", Science, 282, 1462-1467.
  • Yu YB. (2002) "Coiled-coils: stability, specificity, and drug delivery potential", Adv. Drug Deliv. Rev., 54, 1113-1129.
  • Burkhard P, Ivaninskii S and Lustig A. (2002) "Improving Coiled-coil Stability by Optimizing Ionic Interactions", Journal of Molecular Biology, 318, 901-910.
  • Gillingham AK and Munro S. (2003) "Long coiled-coil proteins and membrane traffic.", Biochim. Biophys. Acta, 1641, 71-85.
  • Mason JM and Arndt KM, (2004) "Coiled coil domains: stability, specificity, and biological implications", Chembiochem, 5, 170-6.

外部鏈接

可用于預(yù)測(cè)蛋白質(zhì)序列中的卷曲螺旋的服務(wù)器網(wǎng)址：

總覽
氨基酸

傾向于產(chǎn)生螺旋結(jié)構(gòu)的氨基酸：甲硫氨酸 · 丙氨酸 · 亮氨酸 · 谷氨酰胺 · 谷氨酸 · 賴(lài)氨酸

傾向于產(chǎn)生延展結(jié)構(gòu)的氨基酸：蘇氨酸 · 異亮氨酸 · 纈氨酸 · 苯丙氨酸 · 酪氨酸 · 色氨酸

傾向于產(chǎn)生無(wú)序結(jié)構(gòu)的氨基酸：甘氨酸 · 絲氨酸 · 脯氨酸 · 天冬酰胺 · 天冬氨酸

無(wú)產(chǎn)生任何結(jié)構(gòu)傾向的氨基酸：半胱氨酸 · 組氨酸 · 精氨酸

參考來(lái)源

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